Nous d�crivons la caract�risation de l'aconitate hydratase (EC 4.2.1.3) dans des extraits cytoplasmiques et mitochondriaux d'ascites d'Ehrlich de cellules tumorales port�es par des souris BALB/C. Les r�sultats montrent une distribution semblable de l'aconitate hydratase dans les deux extraits et des activit�s sp�cifiques beaucoup plus faibles que celles trouv�es dans les tissus du porc et de la souris. L'aconitate hydratase mitochondriale est inhib�e par un substrat, le citrate, avec un K_m similaire � celui mesur� dans le cytoplasme (K_m = 1,0 mM dans les mitochondries et 0,9 mM dans le cytoplasme). L'oxaloac�tate produit une inhibition de type mixte de l'aconitate hydratase tant cytoplasmique que mitochondriale avec des constantes d'inhibition diff�rentes (K_i = 0,3 mM dans le cytoplasme et 1,0 mM dans les mitochondries). De plus, l'activit� sp�cifique de l'aconitate hydratase diminue dans le cytoplasme et les mitochondries quand la tumeur progresse dans le p�ritoine des souris BALB/C; il en est ainsi du pourcentage de l'activit� aconitate hydratase en pr�sence d'oxaloac�tate comme inhibiteur. Ces r�sultats montrent que l'activit� et la cin�tique de l'aconitate hydratase sont fortement alt�r�es par la transformation n�oplasique qui se produit dans les ascites d'Ehrlich des cellules tumorales. L'aconitate hydratase n'�tant pas une enzyme cl�, ces donn�es impr�vues offrent un int�r�t dans l'�tude de la biochimie du cancer.[Traduit par la revue]